Una sonda de la NASA captó imágenes de una de las lunas de Marte hace pocos días. Entre otros detalles, se puede observar uno de sus cráteres más grandes, llamado “Stickney”. Los científicos esperan aprender más sobre el origen y la evolución de ese satélite marciano.

Es la más grande de las dos diminutas lunas que giran alrededor del planeta Marte. Mide sólo 22,2 kilómetros de diámetro. Su nombre es Fobos, y hace pocos días la NASA estrenó una combinación en 3D de dos flamantes imágenes de ese satélite.

Las vistas fueron tomadas desde diferentes ángulos con diez minutos de diferencia, el pasado 23 de marzo, a 5.800 kilómetros y a 6.800 kilómetros de altura. La cámara llamada “Experimento Científico de Imágenes de Alta Resolución” (HIRISE, por sus siglas en inglés) fue la encargada de hacerlo. Está montada sobre la sonda “Mars Global Surveyor”, que cumple el papel de “ojo remoto” desde que llegó en 2006.

¿Por qué están los científicos tan interesados en aprender sobre Fobos? Con las nuevas imágenes, pueden atisbar un poco más sobre su historia, e incluso, la del planeta marciano.

Fobos es de gran interés porque podría tener agua congelada y materiales ricos en carbono, según explica Alfred McEwen, uno de los investigadores del Laboratorio Planetario y Lunar de de la Universidad de Arizona, de los Estados Unidos, en un comunicado de la NASA. “Podemos decir que los nuevos datos son algunos de los mejores que tenemos sobre Fobos”, destacan los científicos en el comunicado de la NASA.

Cráter “fobosiano”

El cráter Stickney, que tiene nueve kilómetros de diámetro, puede observarse ahora con más detalle. Para sorpresa de muchos, es más “azulado” que el resto del planeta. “Basándonos en la analogía con material de nuestra propia Luna, el color más azulado podría significar que el material es más nuevo, o no ha sido expuesto al espacio tanto tiempo como el resto de la superficie de Fobos”, explica el equipo de la NASA.

Fobos tiene una luna “melliza”, Demos, que tiene 12 kilómetros de diámetro. Como ambas son diminutas para el reino de los satélites planetarios, se cree que en realidad son asteroides que fueron atrapadas por la órbita de Marte, pero que en realidad provienen del cinturón de asteroides que separa al planeta marciano de Júpiter.

Un detalle: para ver la imagen en 3D, conviene ponerse anteojos especiales. De todos modos, si no hay un par disponible, sigue siendo un espectáculo digno de verse.

Fuente: Agencia CyTA-Instituto Leloir

Por descubrir mecanismos clave en la síntesis de proteínas, la prestigiosa revista científica The Journal of Biological Chemistry (JBC) distingue en su edición del 18 de abril al doctor Armando J. Parodi, presidente de la Fundación Instituto Leloir.

En su edición del 18 de abril, la prestigiosa revista científica The Journal of Biological Chemistry (JBC) distingue al doctor Armando J. Parodi, presidente de la Fundación Instituto Leloir y director del laboratorio de Glicobiología, por sus descubrimientos en la síntesis de proteínas.

En su sección denominada “clásicos” la publicación rememora tres trabajos de Parodi centrados en la síntesis de proteínas en las células y que habían sido publicados en esa misma revista en 1983 y 1984. A la luz de sus resultados, los estudios son considerados clave por haber abierto nuevos campos de investigación relevantes para la ciencia.

El JBC es editado por la Asociación Norteamericana de Bioquímica y Biología Molecular. Al celebrar 100 años de existencia, en 2006, comenzó a publicar regularmente lo que llaman clásicos del JBC, esto es, trabajos de gran relevancia científica aparecidos en esa revista con anterioridad.

Para Parodi, que el JBC haya incluido sus trabajos dentro de los clásicos es todo un reconocimiento. “Es algo muy grato que una revista de prestigio considere que mi trabajo ha sido pionero en alguna área de la biología”.

¿Cuál es entonces el avance que marca la investigación de Parodi? Para que las proteínas, fabricadas en el interior de las células, cumplan sus funciones en forma efectiva en el medio extracelular, en el cuerpo o bien en las plantas, deben estar plegadas en forma correcta, es decir, tienen que adoptar una estructura tridimensional funcional.

Pero si dichas proteínas están mal plegadas, las células se encargan de impedir que sigan su camino hacia el exterior dado que no van a cumplir su función o bien porque pueden ser tóxicas; y por lo tanto, van a dañar a las células sanas. “También puede suceder que la célula impida por determinados mecanismos, que las proteínas que aún no se han terminado de plegar, sigan su ruta, hasta que no hayan terminado de adoptar la forma adecuada”, explica el doctor Armando J. Parodi, que es investigador superior del CONICET.

Los trabajos seleccionados por JBC describen el mecanismo mediante el cual “se realiza un ‘control de calidad’ de las proteínas que se producen dentro de la célula. Si no están bien plegadas, una enzima las detecta, y les agrega una glucosa. Ese azúcar es la señal que tiene la célula para evitar que la proteína siga su camino metabólico. Entonces, la retiene para corregir su plegamiento, para completarlo si es necesario, o de lo contrario, degradarla”, detalla Parodi.

Si la proteína inicialmente retenida termina adoptando una forma adecuada, la glucosa que la ha “marcado” es liberada y entonces, la célula permite que la proteína siga viaje.

Este mecanismo presente en las células y descubierto por Parodi es conocido como control de calidad de plegamiento de proteínas.

Ese agregado de azúcares funciona “como si fuera un código de barras. Determinados tipos de azúcares indican que la proteína esta mal plegada; otros, establecen que la proteína ya está bien plegada y puede seguir su destino final, y otro tipo de azúcares informan a la célula que la proteína es irrecuperable, que no se va plegar bien; y entonces la célula la degrada”, explica el doctor Julio Caramelo, colaborador de Parodi.

En el primer trabajo, publicado en 1983, Parodi y sus colegas hallaron ese mecanismo estudiando la síntesis de proteínas en el Trypanosoma cruzi. En los dos restantes, comprobaron que ese sistema de control de calidad de proteínas también se producía en otros sistemas: en células de tiroides de ternero, en células de hígado de rata y en células vegetales como las presentes en los porotos. Posteriores investigaciones han comprobado que esa reacción química se presenta también en otros tipos de célula.

Y fue así que los resultados de estos trabajos demostraron que el camino metabólico de las proteínas era diferente de cómo la comunidad científica creía hasta ese entonces. “Por este avance fui nombrado miembro de la Academia de Ciencias de Estados Unidos”, destaca Parodi.

Más adelante, otros estudios realizados por el investigador revelaron que la enzima glucosiltransferasa es la encargada de agregar esas azúcares en las proteínas.

El estudio de plegamiento de las proteínas es relevante, entre otras razones, porque ese mecanismo está involucrado en determinadas enfermedades como la fibrosis quística. En esta patología de origen genético, las mutaciones impiden que las proteínas se plieguen bien. Otras enfermedades podrían estar determinadas por un incorrecto plegamiento de proteínas. Pero para hablar de ello, los científicos sostienen que hace falta investigar más.

RECUADRO –

Dime con quien andas ...

Armando J. Parodi nació en Buenos Aires el 16 de marzo de 1942. Como todo adolescente de un país sudamericano de finales de la década del 50, se sintió mucho más atraído por la política que por la ciencia. No obstante, al finalizar sus estudios secundarios, ingresó a la Facultad de Ciencias Exactas de la Universidad de Buenos Aires. La mayoría de sus profesores fueron jóvenes científicos que acababan de regresar al país, luego de haber realizado sus capacitaciones posdoctorales en los Estados Unidos y Europa. Por lo tanto, irradiaban un entusiasmo contagioso. Como corolario, Parodi decidió aspirar a un doctorado luego de finalizar la carrera.

Su padre -quien había sido compañero de Luis Leloir en el laboratorio de Bernardo A. Houssay en la Universidad de Buenos Aires-, lo estimuló para que ingresara al Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar (en la actualidad, la Fundación Instituto Leloir), un organismo privado creado en 1947. Ni bien entró, se unió al equipo de investigación de Leloir.

Leloir estaba trabajando en la biosíntesis de los polisacáridos. A Parodi se le asignó un tema relacionado con la síntesis de glucógeno. En él trabajo con ahínco, publicó cinco “papers” relativos a su investigación y ganó su diplomatura en doctorado en 1970, el mismo año que Leloir fue galardonado con el Premio Nobel de Química.

Después de formarse con una beca posdoctoral de dos años en el Instituto Pasteur de París, Parodi retornó al Instituto Leloir, donde en la actualidad trabaja como director del Laboratorio de Glicobiología.

En reconocimiento a su contribución a la ciencia, Parodi ha recibido muchos premios y honores incluido el Premio a la Biología 1994 de la Academia de Ciencias del Tercer mundo. Recibió becas de la Unión Internacional Eleanor Roosevelt contra el Cáncer y de la Fundación Memorial Guggenheim. Fue elegido miembro de la Academia de Ciencias del Tercer Mundo en 1997; asociado extranjero de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos en 2000; miembro extranjero de la Academia de Ciencias del Brasil, catedrático de la Academia Americana de Microbiología en 2001 y miembro de la Academia Nacional de Ciencias de la Argentina en 2003.

Ha publicado trabajos en varias revistas científicas nacionales e internacionales., entre ellas en la JBC, una revista muy prestigiosa de la Asociación Norteamericana de Bioquímica y Biología Molecular que celebró sus 100 años en el 2006.

Desde entonces, dicha publicación comenzó a publicar regularmente lo que llaman clásicos del JBC, es decir, trabajos relevantes publicados con anterioridad. Allí también se narran aspectos de la vida del investigador principal. Hace dos años, uno de esos clásicos fue dedicado a Luis Federico Leloir.

Fuente: Agencia CyTA-Instituto Leloir